Proteine

Proteine ​​sind makromolekulare Naturstoffe, die aus einer Kette von Aminosäuren bestehen, die durch eine Peptidbindung verbunden sind. Die wichtigste Rolle dieser Verbindungen ist die Regulierung chemischer Reaktionen im Körper (enzymatische Rolle). Darüber hinaus erfüllen sie Schutz-, Hormon-, Struktur-, Ernährungs- und Energiefunktionen.

Proteine ​​werden nach ihrer Struktur in einfache (Proteine) und komplexe (Proteine) unterteilt. Die Anzahl der Aminosäurereste in den Molekülen ist unterschiedlich: Myoglobin beträgt 140, Insulin 51, was das hohe Molekulargewicht der Verbindung (Mr) erklärt, das zwischen 10 und 000 Dalton liegt.

Proteine ​​machen 17 % des gesamten menschlichen Gewichts aus: 10 % sind Haut, 20 % Knorpel, Knochen und 50 % Muskeln. Trotz der Tatsache, dass die Rolle von Proteinen und Proteinen heute nicht gründlich untersucht wurde, stehen die Funktion des Nervensystems, die Fähigkeit zu wachsen, den Körper zu reproduzieren und der Ablauf von Stoffwechselprozessen auf zellulärer Ebene in direktem Zusammenhang mit der Aktivität von Amino Säuren.

Geschichte der Entdeckung

Der Prozess der Untersuchung von Proteinen hat seinen Ursprung im XNUMX. Jahrhundert, als eine Gruppe von Wissenschaftlern unter der Leitung des französischen Chemikers Antoine Francois de Furcroix Albumin, Fibrin und Gluten untersuchte. Als Ergebnis dieser Studien wurden Proteine ​​zusammengefasst und in einer separaten Klasse isoliert.

1836 schlug Mulder zum ersten Mal ein neues Modell der chemischen Struktur von Proteinen auf der Grundlage der Radikaltheorie vor. Es blieb bis in die 1850er Jahre allgemein akzeptiert. Der moderne Name des Proteins – Protein – erhielt die Verbindung 1838. Und Ende des XNUMX. Jahrhunderts machte der deutsche Wissenschaftler A. Kossel eine sensationelle Entdeckung: Er kam zu dem Schluss, dass Aminosäuren die Hauptstrukturelemente der sind „Bauteile“. Diese Theorie wurde zu Beginn des XNUMX. Jahrhunderts vom deutschen Chemiker Emil Fischer experimentell bewiesen.

1926 entdeckte ein amerikanischer Wissenschaftler, James Sumner, im Zuge seiner Forschungen, dass das im Körper produzierte Enzym Urease zu Proteinen gehört. Diese Entdeckung war ein Durchbruch in der Welt der Wissenschaft und führte zur Erkenntnis der Bedeutung von Proteinen für das menschliche Leben. 1949 leitete ein englischer Biochemiker, Fred Sanger, experimentell die Aminosäuresequenz des Hormons Insulin ab, was die Richtigkeit der Annahme bestätigte, dass Proteine ​​lineare Polymere von Aminosäuren sind.

In den 1960er Jahren wurden erstmals auf Basis von Röntgenbeugung die räumlichen Strukturen von Proteinen auf atomarer Ebene erhalten. Die Erforschung dieser hochmolekularen organischen Verbindung dauert bis heute an.

Proteinstruktur

Die Hauptstruktureinheiten von Proteinen sind Aminosäuren, bestehend aus Aminogruppen (NH2) und Carboxylresten (COOH). In einigen Fällen sind Stickstoff-Wasserstoff-Radikale mit Kohlenstoffionen assoziiert, deren Anzahl und Position die spezifischen Eigenschaften von Peptidsubstanzen bestimmen. Gleichzeitig wird die Position des Kohlenstoffs in Bezug auf die Aminogruppe im Namen mit einem speziellen Präfix hervorgehoben: alpha, beta, gamma.

Für Proteine ​​fungieren Alpha-Aminosäuren als Struktureinheiten, da nur sie bei der Verlängerung der Polypeptidkette Proteinfragmenten zusätzliche Stabilität und Festigkeit verleihen. Verbindungen dieses Typs kommen in der Natur in Form von zwei Formen vor: L und D (außer Glycin). Elemente des ersten Typs sind Teil der Proteine ​​lebender Organismen, die von Tieren und Pflanzen produziert werden, und des zweiten Typs sind Teil der Strukturen von Peptiden, die durch nicht-ribosomale Synthese in Pilzen und Bakterien gebildet werden.

Die Bausteine ​​von Proteinen sind durch eine Polypeptidbindung miteinander verbunden, die durch die Verknüpfung einer Aminosäure mit dem Carboxyl einer anderen Aminosäure gebildet wird. Kurze Strukturen werden üblicherweise als Peptide oder Oligopeptide (Molekulargewicht 3–400 Dalton) und lange, die aus mehr als 10 Aminosäuren bestehen, als Polypeptide bezeichnet. Meistens enthalten Proteinketten 000 – 50 Aminosäurereste, manchmal 100 – 400. Proteine ​​bilden aufgrund intramolekularer Wechselwirkungen spezifische räumliche Strukturen. Sie werden Proteinkonformationen genannt.

Es gibt vier Ebenen der Proteinorganisation:

1. Die primäre ist eine lineare Sequenz von Aminosäureresten, die durch eine starke Polypeptidbindung miteinander verbunden sind.
2. Sekundär – die geordnete Organisation von Proteinfragmenten im Raum in einer spiralförmigen oder gefalteten Konformation.
3. Tertiär – eine Art der räumlichen Anordnung einer helikalen Polypeptidkette durch Faltung der Sekundärstruktur zu einer Kugel.
4. Quaternär – kollektives Protein (Oligomer), das durch das Zusammenwirken mehrerer Polypeptidketten einer Tertiärstruktur gebildet wird.

Die Form der Struktur des Proteins ist in 3 Gruppen unterteilt:

• fibrillär;
• kugelförmig;
• Membran.

Die erste Art von Proteinen sind vernetzte fadenförmige Moleküle, die langlebige Fasern oder Schichtstrukturen bilden. Da sich fibrilläre Proteine ​​durch eine hohe mechanische Festigkeit auszeichnen, erfüllen sie Schutz- und Strukturfunktionen im Körper. Typische Vertreter dieser Proteine ​​sind Haarkeratine und Gewebekollagene.

Globuläre Proteine ​​bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die zu einer kompakten ellipsoidischen Struktur gefaltet sind. Dazu gehören Enzyme, Bluttransportkomponenten und Gewebeproteine.

Membranverbindungen sind Polypeptidstrukturen, die in die Hülle von Zellorganellen eingebettet sind. Diese Verbindungen erfüllen die Funktion von Rezeptoren und leiten die erforderlichen Moleküle und spezifischen Signale durch die Oberfläche.

Bis heute gibt es eine große Vielfalt an Proteinen, die durch die Anzahl der darin enthaltenen Aminosäurereste, die räumliche Struktur und die Reihenfolge ihrer Lokalisierung bestimmt wird.

Für das normale Funktionieren des Körpers werden jedoch nur 20 Alpha-Aminosäuren der L-Reihe benötigt, von denen 8 vom menschlichen Körper nicht synthetisiert werden.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Die räumliche Struktur und die Aminosäurezusammensetzung jedes Proteins bestimmen seine charakteristischen physikalisch-chemischen Eigenschaften.

Proteine ​​sind Feststoffe, die bei Wechselwirkung mit Wasser kolloidale Lösungen bilden. In wässrigen Emulsionen liegen Proteine ​​in Form geladener Teilchen vor, da die Zusammensetzung polare und ionische Gruppen (–NH2, –SH, –COOH, –OH) enthält. Die Ladung eines Proteinmoleküls hängt vom Verhältnis von Carboxyl- (–COOH), Amin- (NH)-Resten und dem pH-Wert des Mediums ab. Interessanterweise enthält die Struktur von Proteinen tierischen Ursprungs mehr Dicarbonsäureaminosäuren (Glutaminsäure und Asparaginsäure), was ihr negatives Potenzial in wässrigen Lösungen bestimmt.

Einige Substanzen enthalten eine erhebliche Menge an Diaminosäuren (Histidin, Lysin, Arginin), wodurch sie sich in Flüssigkeiten wie Proteinkationen verhalten. In wässrigen Lösungen ist die Verbindung aufgrund der gegenseitigen Abstoßung gleich geladener Teilchen stabil. Eine Änderung des pH-Werts des Mediums zieht jedoch eine quantitative Modifikation der ionisierten Gruppen im Protein nach sich.

In einer sauren Umgebung wird der Abbau von Carboxylgruppen unterdrückt, was zu einer Verringerung des negativen Potentials des Proteinpartikels führt. Im Gegensatz dazu verlangsamt sich in Alkali die Ionisierung von Aminresten, wodurch die positive Ladung des Proteins abnimmt.

Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten isoelektrischen Punkt, ist eine alkalische Dissoziation gleichbedeutend mit einer sauren, wodurch die Proteinpartikel aggregieren und ausfallen. Bei den meisten Peptiden liegt dieser Wert in einer leicht sauren Umgebung. Es gibt jedoch Strukturen mit stark vorherrschenden alkalischen Eigenschaften. Das bedeutet, dass sich der Großteil der Proteine ​​in einer sauren Umgebung faltet und ein kleiner Teil in einer alkalischen.

Am isoelektrischen Punkt sind Proteine ​​in Lösung instabil und koagulieren daher leicht, wenn sie erhitzt werden. Wird dem ausgefällten Protein Säure oder Lauge zugesetzt, werden die Moleküle wieder aufgeladen, woraufhin sich die Verbindung wieder auflöst. Proteine ​​behalten ihre charakteristischen Eigenschaften jedoch nur bei bestimmten pH-Parametern des Mediums. Wenn die Bindungen, die die räumliche Struktur des Proteins halten, irgendwie zerstört werden, wird die geordnete Konformation der Substanz deformiert, wodurch das Molekül die Form einer zufälligen chaotischen Spirale annimmt. Dieses Phänomen wird als Denaturierung bezeichnet.

Die Änderung der Eigenschaften des Proteins führt zum Einfluss chemischer und physikalischer Faktoren: hohe Temperatur, UV-Bestrahlung, starkes Schütteln, Kombination mit Proteinfällungsmitteln. Infolge der Denaturierung verliert die Komponente ihre biologische Aktivität, die verlorenen Eigenschaften werden nicht zurückgegeben.

Proteine ​​geben im Verlauf von Hydrolysereaktionen Farbe. Wenn die Peptidlösung mit Kupfersulfat und Alkali kombiniert wird, erscheint eine lila Farbe (Biuret-Reaktion), wenn Proteine ​​​​in Salpetersäure erhitzt werden – eine gelbe Tönung (Xantoprotein-Reaktion), bei Wechselwirkung mit einer Nitratlösung von Quecksilber – Himbeerfarbe (Milon Reaktion). Diese Studien werden verwendet, um Proteinstrukturen verschiedener Arten nachzuweisen.

Arten von Proteinen mögliche Synthese im Körper

Der Wert von Aminosäuren für den menschlichen Körper darf nicht unterschätzt werden. Sie übernehmen die Rolle von Neurotransmittern, sie sind für die korrekte Funktion des Gehirns notwendig, versorgen die Muskeln mit Energie und kontrollieren die Angemessenheit der Erfüllung ihrer Funktionen mit Vitaminen und Mineralien.

Die Hauptbedeutung der Verbindung besteht darin, die normale Entwicklung und Funktion des Körpers sicherzustellen. Aminosäuren produzieren Enzyme, Hormone, Hämoglobin, Antikörper. Die Synthese von Proteinen in lebenden Organismen ist ständig.

Dieser Prozess wird jedoch unterbrochen, wenn den Zellen mindestens eine essentielle Aminosäure fehlt. Eine Verletzung der Proteinbildung führt zu Verdauungsstörungen, langsamerem Wachstum und psycho-emotionaler Instabilität.

Die meisten Aminosäuren werden im menschlichen Körper in der Leber synthetisiert. Es gibt jedoch solche Verbindungen, die unbedingt täglich mit der Nahrung aufgenommen werden müssen.

Dies liegt an der Verteilung der Aminosäuren in die folgenden Kategorien:

• unersetzlich;
• halb austauschbar;
• austauschbar.

Jede Stoffgruppe hat spezifische Funktionen. Betrachten Sie sie im Detail.

Essentielle Aminosäuren

Ein Mensch ist nicht in der Lage, organische Verbindungen dieser Gruppe selbst herzustellen, aber sie sind notwendig, um sein Leben zu erhalten.

Daher haben solche Aminosäuren den Namen „essentiell“ erhalten und müssen regelmäßig von außen mit der Nahrung zugeführt werden. Ohne diesen Baustoff ist eine Proteinsynthese nicht möglich. Infolgedessen führt der Mangel an mindestens einer Verbindung zu Stoffwechselstörungen, einer Abnahme der Muskelmasse, des Körpergewichts und einem Stopp der Proteinproduktion.

Die wichtigsten Aminosäuren für den menschlichen Körper, insbesondere für Sportler und ihre Bedeutung.

1. Valin. Es ist ein struktureller Bestandteil eines verzweigtkettigen Proteins (BCAA). Es ist eine Energiequelle, beteiligt sich an Stoffwechselreaktionen von Stickstoff, stellt geschädigtes Gewebe wieder her und reguliert den Blutzuckerspiegel. Valin ist notwendig für den Fluss des Muskelstoffwechsels, normale geistige Aktivität. Wird in der medizinischen Praxis in Kombination mit Leucin, Isoleucin zur Behandlung von Gehirn, Leber, Verletzungen infolge von Drogen-, Alkohol- oder Drogenvergiftungen des Körpers verwendet.
2. Leucin und Isoleucin. Senken den Blutzuckerspiegel, schützen das Muskelgewebe, verbrennen Fett, dienen als Katalysatoren für die Synthese von Wachstumshormonen, stellen Haut und Knochen wieder her. Leucin ist wie Valin an Energieversorgungsprozessen beteiligt, was besonders wichtig ist, um die Ausdauer des Körpers bei anstrengenden Trainingseinheiten aufrechtzuerhalten. Außerdem wird Isoleucin für die Synthese von Hämoglobin benötigt.
3. Threonin. Es verhindert die Verfettung der Leber, beteiligt sich am Eiweiß- und Fettstoffwechsel, der Synthese von Kollagen, Elastan und der Bildung von Knochengewebe (Zahnschmelz). Aminosäure erhöht die Immunität, die Anfälligkeit des Körpers für ARVI-Erkrankungen. Threonin kommt in den Skelettmuskeln, im zentralen Nervensystem und im Herzen vor und unterstützt deren Arbeit.
4. Methionin. Es verbessert die Verdauung, beteiligt sich an der Verarbeitung von Fetten, schützt den Körper vor den schädlichen Auswirkungen der Strahlung, reduziert die Manifestationen einer Toxikose während der Schwangerschaft und wird zur Behandlung von rheumatoider Arthritis eingesetzt. Die Aminosäure ist an der Produktion von Taurin, Cystein und Glutathion beteiligt, die Giftstoffe neutralisieren und aus dem Körper entfernen. Methionin hilft, den Histaminspiegel in den Zellen von Menschen mit Allergien zu senken.
5. Tryptophan. Stimuliert die Freisetzung von Wachstumshormonen, verbessert den Schlaf, reduziert die schädlichen Wirkungen von Nikotin, stabilisiert die Stimmung, wird für die Synthese von Serotonin verwendet. Tryptophan kann im menschlichen Körper in Niacin umgewandelt werden.
6. Lysin. Beteiligt sich an der Produktion von Albuminen, Enzymen, Hormonen, Antikörpern, Gewebereparatur und Kollagenbildung. Diese Aminosäure ist Bestandteil aller Proteine ​​und wird zur Senkung des Triglyceridspiegels im Blutserum, zur normalen Knochenbildung, zur vollständigen Aufnahme von Calcium und zur Verdickung der Haarstruktur benötigt. Lysin hat eine antivirale Wirkung und unterdrückt die Entwicklung von akuten Atemwegsinfektionen und Herpes. Es erhöht die Muskelkraft, unterstützt den Stickstoffstoffwechsel, verbessert das Kurzzeitgedächtnis, die Erektion und die Libido. Dank ihrer positiven Eigenschaften hilft 2,6-Diaminohexansäure, das Herz gesund zu halten, beugt der Entstehung von Atherosklerose, Osteoporose und Herpes genitalis vor. Lysin in Kombination mit Vitamin C und Prolin verhindern die Bildung von Lipoproteinen, die Arterien verstopfen und zu Herz-Kreislauf-Erkrankungen führen.
7. Phenylalanin. Unterdrückt den Appetit, lindert Schmerzen, verbessert die Stimmung, das Gedächtnis. Im menschlichen Körper kann sich Phenylalanin in die Aminosäure Tyrosin umwandeln, die für die Synthese von Neurotransmittern (Dopamin und Noradrenalin) lebenswichtig ist. Aufgrund der Fähigkeit der Verbindung, die Blut-Hirn-Schranke zu überwinden, wird sie häufig zur Behandlung neurologischer Erkrankungen eingesetzt. Darüber hinaus wird die Aminosäure zur Bekämpfung von weißen Depigmentierungsherden auf der Haut (Vitiligo), Schizophrenie und Morbus Parkinson eingesetzt.

Der Mangel an essentiellen Aminosäuren im menschlichen Körper führt zu:

• Wachstumsverzögerung;
• Verletzung der Biosynthese von Cystein, Proteinen, Niere, Schilddrüse, Nervensystem;
• Demenz;
• Gewichtsverlust;
• Phenylketonurie;
• verringerte Immunität und Bluthämoglobinspiegel;
• Koordinationsstörung.

Beim Sport reduziert der Mangel an den oben genannten Struktureinheiten die sportliche Leistungsfähigkeit und erhöht das Verletzungsrisiko.

Nahrungsquellen für essentielle Aminosäuren

Die Tabelle basiert auf Daten der United States Agricultural Library – USA National Nutrient Database.

Halb austauschbar

Verbindungen dieser Kategorie können vom Körper nur dann produziert werden, wenn sie teilweise mit der Nahrung zugeführt werden. Jede Sorte semi-essentieller Säuren erfüllt spezifische Funktionen, die nicht ersetzt werden können.

Betrachten Sie ihre Typen.

1. Arginin. Es ist eine der wichtigsten Aminosäuren im menschlichen Körper. Es beschleunigt die Heilung von geschädigtem Gewebe, senkt den Cholesterinspiegel und wird benötigt, um die Gesundheit von Haut, Muskeln, Gelenken und Leber zu erhalten. Arginin erhöht die Bildung von T-Lymphozyten, die das Immunsystem stärken, als Barriere wirken und das Eindringen von Krankheitserregern verhindern. Darüber hinaus fördert die Aminosäure die Entgiftung der Leber, senkt den Blutdruck, verlangsamt das Wachstum von Tumoren, widersteht der Bildung von Blutgerinnseln, erhöht die Potenz und verbessert die Blutgefäße. Beteiligt sich am Stickstoffstoffwechsel, der Kreatinsynthese und ist für Menschen angezeigt, die abnehmen und Muskelmasse aufbauen möchten. Arginin kommt in Samenflüssigkeit, Bindegewebe der Haut und Hämoglobin vor. Ein Mangel der Verbindung im menschlichen Körper ist gefährlich für die Entwicklung von Diabetes mellitus, Unfruchtbarkeit bei Männern, verzögerter Pubertät, Bluthochdruck und Immunschwäche. Natürliche Argininquellen: Schokolade, Kokosnuss, Gelatine, Fleisch, Milchprodukte, Walnüsse, Weizen, Hafer, Erdnüsse, Soja.
2. Histidin. Enthalten in allen Geweben des menschlichen Körpers, Enzyme. Beteiligt sich am Informationsaustausch zwischen dem zentralen Nervensystem und peripheren Abteilungen. Histidin ist für eine normale Verdauung notwendig, da die Bildung von Magensaft nur mit seiner Beteiligung möglich ist. Darüber hinaus verhindert die Substanz das Auftreten von autoimmunen, allergischen Reaktionen. Das Fehlen einer Komponente verursacht Hörverlust und erhöht das Risiko, an rheumatoider Arthritis zu erkranken. Histidin kommt in Getreide (Reis, Weizen), Milchprodukten und Fleisch vor.
3. Tyrosin. Fördert die Bildung von Neurotransmittern, lindert die Schmerzen der prämenstruellen Periode, trägt zur normalen Funktion des gesamten Organismus bei, wirkt als natürliches Antidepressivum. Die Aminosäure reduziert die Abhängigkeit von Betäubungsmitteln, Koffein-Medikamenten, hilft bei der Appetitkontrolle und dient als Ausgangskomponente für die Produktion von Dopamin, Thyroxin und Epinephrin. Bei der Proteinsynthese ersetzt Tyrosin teilweise Phenylalanin. Außerdem wird es für die Synthese von Schilddrüsenhormonen benötigt. Aminosäuremangel verlangsamt Stoffwechselprozesse, senkt den Blutdruck und erhöht die Müdigkeit. Tyrosin kommt in Kürbiskernen, Mandeln, Haferflocken, Erdnüssen, Fisch, Avocados und Sojabohnen vor.
4. Cystin. Es kommt in Beta-Keratin vor – dem wichtigsten Strukturprotein von Haaren, Nagelplatten und Haut. Die Aminosäure wird als N-Acetylcystein absorbiert und zur Behandlung von Raucherhusten, septischem Schock, Krebs und Bronchitis eingesetzt. Cystin erhält die Tertiärstruktur von Peptiden, Proteinen und wirkt auch als starkes Antioxidans. Es bindet zerstörerische freie Radikale, giftige Metalle, schützt Zellen vor Röntgen- und Strahlenbelastung. Die Aminosäure ist Bestandteil von Somatostatin, Insulin, Immunglobulin. Cystin kann aus folgenden Lebensmitteln gewonnen werden: Brokkoli, Zwiebeln, Fleischprodukte, Eier, Knoblauch, Paprika.

Eine Besonderheit von semi-essentiellen Aminosäuren ist die Möglichkeit, dass sie vom Körper zur Bildung von Proteinen anstelle von Methionin, Phenylalanin, verwendet werden.

Austauschbar

Organische Verbindungen dieser Klasse können vom menschlichen Körper selbstständig produziert werden und decken den Mindestbedarf innerer Organe und Systeme. Austauschbare Aminosäuren werden aus Stoffwechselprodukten und aufgenommenem Stickstoff synthetisiert. Um die tägliche Norm aufzufüllen, müssen sie täglich in der Zusammensetzung von Proteinen mit Nahrung sein.

Überlegen Sie, welche Stoffe zu dieser Kategorie gehören:

1. Alanin. Wird als Energiequelle verwendet, entfernt Giftstoffe aus der Leber und beschleunigt die Umwandlung von Glukose. Verhindert den Abbau von Muskelgewebe aufgrund des Alaninzyklus, dargestellt in der folgenden Form: Glukose – Pyruvat – Alanin – Pyruvat – Glukose. Dank dieser Reaktionen erhöht der Baustoff des Proteins die Energiereserven und verlängert die Lebensdauer der Zellen. Überschüssiger Stickstoff während des Alaninzyklus wird mit dem Urin aus dem Körper ausgeschieden. Darüber hinaus stimuliert die Substanz die Produktion von Antikörpern, sorgt für den Stoffwechsel von Säuren, Zucker und verbessert die Immunität. Alaninquellen: Milchprodukte, Avocados, Fleisch, Geflügel, Eier, Fisch.
2. Glycin. Beteiligt sich am Muskelaufbau, der Hormonsynthese, erhöht den Kreatinspiegel im Körper und fördert die Umwandlung von Glukose in Energie. Kollagen besteht zu 30 % aus Glycin. Zellsynthese ist ohne die Beteiligung dieser Verbindung nicht möglich. Wenn Gewebe geschädigt sind, ist der menschliche Körper ohne Glycin nicht in der Lage, Wunden zu heilen. Quellen für Aminosäuren sind: Milch, Bohnen, Käse, Fisch, Fleisch.
3. Glutamin. Nach der Umwandlung der organischen Verbindung in Glutaminsäure durchdringt sie die Blut-Hirn-Schranke und dient als Treibstoff für die Arbeit des Gehirns. Die Aminosäure entfernt Giftstoffe aus der Leber, erhöht den GABA-Spiegel, hält den Muskeltonus aufrecht, verbessert die Konzentration und ist an der Produktion von Lymphozyten beteiligt. L-Glutamin-Präparate werden häufig im Bodybuilding verwendet, um den Muskelabbau zu verhindern, indem sie Stickstoff zu den Organen transportieren, giftiges Ammoniak entfernen und die Glykogenspeicher erhöhen. Die Substanz wird verwendet, um Symptome chronischer Müdigkeit zu lindern, den emotionalen Hintergrund zu verbessern, rheumatoide Arthritis, Magengeschwüre, Alkoholismus, Impotenz und Sklerodermie zu behandeln. Spitzenreiter im Glutamingehalt sind Petersilie und Spinat.
4. Carnitin. Bindet und entfernt Fettsäuren aus dem Körper. Aminosäure verstärkt die Wirkung der Vitamine E, C, reduziert Übergewicht, reduziert die Belastung des Herzens. Im menschlichen Körper wird Carnitin aus Glutamin und Methionin in der Leber und den Nieren hergestellt. Es ist von den folgenden Typen: D und L. Der größte Wert für den Körper ist L-Carnitin, das die Durchlässigkeit der Zellmembranen für Fettsäuren erhöht. So erhöht die Aminosäure die Verwertung von Lipiden, verlangsamt die Synthese von Triglyceridmolekülen im subkutanen Fettdepot. Nach der Einnahme von Carnitin nimmt die Lipidoxidation zu, der Prozess des Verlusts von Fettgewebe wird ausgelöst, was mit der Freisetzung von Energie einhergeht, die in Form von ATP gespeichert ist. L-Carnitin fördert die Bildung von Lecithin in der Leber, senkt den Cholesterinspiegel und beugt dem Auftreten von atherosklerotischen Plaques vor. Obwohl diese Aminosäure nicht zur Kategorie der essentiellen Verbindungen gehört, verhindert die regelmäßige Einnahme der Substanz die Entwicklung von Herzerkrankungen und ermöglicht Ihnen eine aktive Langlebigkeit. Denken Sie daran, dass der Carnitinspiegel mit zunehmendem Alter abnimmt, daher sollten ältere Menschen zunächst zusätzlich ein Nahrungsergänzungsmittel in ihre tägliche Ernährung aufnehmen. Darüber hinaus wird der größte Teil der Substanz aus den Vitaminen C, B6, Methionin, Eisen und Lysin synthetisiert. Das Fehlen einer dieser Verbindungen verursacht einen Mangel an L-Carnitin im Körper. Natürliche Aminosäurequellen: Geflügel, Eigelb, Kürbis, Sesam, Lamm, Hüttenkäse, Sauerrahm.
5. Asparagin. Benötigt für die Synthese von Ammoniak, das reibungslose Funktionieren des Nervensystems. Die Aminosäure kommt in Milchprodukten, Spargel, Molke, Eiern, Fisch, Nüssen, Kartoffeln, Geflügelfleisch vor.
6. Asparaginsäure. Beteiligt sich an der Synthese von Arginin, Lysin, Isoleucin, der Bildung eines universellen Brennstoffs für den Körper – Adenosintriphosphat (ATP), das Energie für intrazelluläre Prozesse liefert. Asparaginsäure stimuliert die Produktion von Neurotransmittern, erhöht die Konzentration von Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NADH), das notwendig ist, um die Funktion des Nervensystems und des Gehirns aufrechtzuerhalten. Die Verbindung wird unabhängig synthetisiert, während ihre Konzentration in den Zellen erhöht werden kann, indem die folgenden Produkte in die Ernährung aufgenommen werden: Zuckerrohr, Milch, Rindfleisch, Geflügelfleisch.
7. Glutaminsäure. Es ist der wichtigste erregende Neurotransmitter im Rückenmark. Die organische Verbindung ist an der Bewegung von Kalium über die Blut-Hirn-Schranke in die Zerebrospinalflüssigkeit beteiligt und spielt eine wichtige Rolle im Metabolismus von Triglyceriden. Das Gehirn ist in der Lage, Glutamat als Brennstoff zu verwenden. Der Bedarf des Körpers an zusätzlicher Zufuhr von Aminosäuren steigt bei Epilepsie, Depressionen, dem Auftreten früher grauer Haare (bis 30 Jahre), Störungen des Nervensystems. Natürliche Glutaminsäurequellen: Walnüsse, Tomaten, Pilze, Meeresfrüchte, Fisch, Joghurt, Käse, Trockenfrüchte.
8. Prolin Stimuliert die Kollagensynthese, wird für den Aufbau von Knorpelgewebe benötigt, beschleunigt Heilungsprozesse. Prolinquellen: Eier, Milch, Fleisch. Vegetariern wird empfohlen, eine Aminosäure mit Nahrungsergänzungsmitteln einzunehmen.
9. Serin. Reguliert die Cortisolmenge im Muskelgewebe, beteiligt sich an der Synthese von Antikörpern, Immunglobulinen, Serotonin, fördert die Aufnahme von Kreatin, spielt eine Rolle im Fettstoffwechsel. Serin unterstützt die normale Funktion des zentralen Nervensystems. Die wichtigsten Nahrungsquellen für Aminosäuren: Blumenkohl, Brokkoli, Nüsse, Eier, Milch, Sojabohnen, Kumiss, Rindfleisch, Weizen, Erdnüsse, Geflügelfleisch.

Somit sind Aminosäuren an allen lebenswichtigen Funktionen im menschlichen Körper beteiligt. Vor dem Kauf von Nahrungsergänzungsmitteln wird empfohlen, einen Spezialisten zu konsultieren. Trotz der Tatsache, dass die Einnahme von Medikamenten aus Aminosäuren zwar als sicher gilt, kann sie jedoch die versteckten Gesundheitsprobleme verschlimmern.

Proteinarten nach Herkunft

Heute werden folgende Proteinarten unterschieden: Ei, Molke, Gemüse, Fleisch, Fisch.

Betrachten Sie die Beschreibung von jedem von ihnen.

1. Ei. Als Benchmark unter den Proteinen werden alle anderen Proteine ​​relativ dazu eingestuft, da es die höchste Verdaulichkeit aufweist. Die Zusammensetzung des Eigelbs umfasst Ovomucoid, Ovomucin, Lysocin, Albumin, Ovoglobulin, Coalbumin, Avidin, und Albumin ist die Proteinkomponente. Rohe Hühnereier werden Menschen mit Verdauungsstörungen nicht empfohlen. Denn sie enthalten einen Hemmer des Enzyms Trypsin, das die Verdauung der Nahrung verlangsamt, und des Proteins Avidin, das das lebenswichtige Vitamin H bindet. Die dabei entstehende Verbindung wird vom Körper nicht aufgenommen und ausgeschieden. Daher bestehen Ernährungswissenschaftler darauf, Eiweiß erst nach einer Wärmebehandlung zu verwenden, die den Nährstoff aus dem Biotin-Avidin-Komplex freisetzt und den Trypsin-Inhibitor zerstört. Die Vorteile dieser Art von Protein: Es hat eine durchschnittliche Absorptionsrate (9 Gramm pro Stunde), eine hohe Aminosäurezusammensetzung und hilft, das Körpergewicht zu reduzieren. Zu den Nachteilen von Hühnereiprotein gehören der hohe Preis und die Allergenität.
2. Milchmolke. Proteine ​​in dieser Kategorie haben die höchste Abbaurate (10-12 Gramm pro Stunde) unter ganzen Proteinen. Nach der Einnahme von Produkten auf Molkebasis steigt innerhalb der ersten Stunde der Gehalt an Peptiden und Aminosäuren im Blut dramatisch an. Gleichzeitig ändert sich die säurebildende Funktion des Magens nicht, wodurch die Möglichkeit einer Gasbildung und einer Störung des Verdauungsprozesses ausgeschlossen wird. Die Zusammensetzung des menschlichen Muskelgewebes in Bezug auf den Gehalt an essentiellen Aminosäuren (Valin, Leucin und Isoleucin) kommt der Zusammensetzung von Molkenproteinen am nächsten. Diese Art von Protein senkt den Cholesterinspiegel, erhöht die Menge an Glutathion und ist im Vergleich zu anderen Arten von Aminosäuren kostengünstig. Der Hauptnachteil von Whey Protein ist die schnelle Aufnahme der Verbindung, weshalb es ratsam ist, es vor oder direkt nach dem Training einzunehmen. Die Haupteiweißquelle ist Süßmolke, die bei der Herstellung von Labkäse gewonnen wird. Unterscheiden Sie Konzentrat, Isolat, Molkenproteinhydrolysat, Kasein. Die erste der erhaltenen Formen zeichnet sich nicht durch hohe Reinheit aus und enthält Fette, Laktose, die die Gasbildung anregen. Der Proteingehalt darin beträgt 35-70%. Aus diesem Grund ist Whey Protein Konzentrat in Sporternährungskreisen die günstigste Bausteinform. Isolat ist ein Produkt mit einem höheren Reinigungsgrad, es enthält 95 % Proteinfraktionen. Skrupellose Hersteller schummeln jedoch manchmal, indem sie eine Mischung aus Isolat, Konzentrat, Hydrolysat als Whey-Protein bereitstellen. Daher sollte die Zusammensetzung des Supplements sorgfältig geprüft werden, wobei das Isolat der einzige Bestandteil sein sollte. Hydrolysat ist die teuerste Art von Molkenprotein, das sofort resorbierbar ist und schnell in das Muskelgewebe eindringt. Wenn Casein in den Magen gelangt, verwandelt es sich in ein Gerinnsel, das sich lange aufspaltet (4-6 Gramm pro Stunde). Aufgrund dieser Eigenschaft ist Protein in Säuglingsnahrung enthalten, da es stabil und gleichmäßig in den Körper gelangt, während ein intensiver Fluss von Aminosäuren zu Abweichungen in der Entwicklung des Babys führt.
3. Gemüse. Obwohl die Proteine ​​in solchen Produkten unvollständig sind, bilden sie in Kombination miteinander ein vollständiges Protein (die beste Kombination ist Hülsenfrüchte + Getreide). Die Hauptlieferanten von Baustoffen pflanzlichen Ursprungs sind Sojaprodukte, die Osteoporose bekämpfen, den Körper mit den Vitaminen E, B, Phosphor, Eisen, Kalium, Zink sättigen. Beim Verzehr senkt Sojaprotein den Cholesterinspiegel, löst Probleme im Zusammenhang mit einer Prostatavergrößerung und verringert das Risiko, bösartige Neubildungen in der Brust zu entwickeln. Es ist angezeigt für Personen, die an einer Unverträglichkeit gegenüber Milchprodukten leiden. Zur Herstellung von Zusatzstoffen werden Sojaisolat (enthält 90 % Protein), Sojakonzentrat (70 %), Sojamehl (50 %) verwendet. Die Rate der Proteinabsorption beträgt 4 Gramm pro Stunde. Zu den Nachteilen der Aminosäure gehören: östrogene Aktivität (aus diesem Grund sollte die Verbindung von Männern nicht in großen Dosen eingenommen werden, da es zu Fortpflanzungsstörungen kommen kann), das Vorhandensein von Trypsin, das die Verdauung verlangsamt. Pflanzen, die Phytoöstrogene (nicht-steroidale Verbindungen mit ähnlicher Struktur wie weibliche Geschlechtshormone) enthalten: Flachs, Süßholz, Hopfen, Rotklee, Luzerne, rote Weintrauben. Pflanzliches Eiweiß findet sich auch in Gemüse und Obst (Kohl, Granatäpfel, Äpfel, Karotten), Getreide und Hülsenfrüchten (Reis, Luzerne, Linsen, Leinsamen, Hafer, Weizen, Soja, Gerste), Getränken (Bier, Bourbon). Oft im Sport Die Ernährung verwendet Erbsenprotein. Es ist ein hochreines Isolat, das die höchste Menge der Aminosäure Arginin (8,7 % pro Gramm Protein) im Vergleich zu Molke, Soja, Kasein und Eimaterial enthält. Darüber hinaus ist Erbsenprotein reich an Glutamin, Lysin. Die Menge an BCAAs darin erreicht 18%. Interessanterweise verstärkt Reisprotein die Vorteile von hypoallergenem Erbsenprotein, das in der Ernährung von Rohköstlern, Sportlern und Vegetariern verwendet wird.
4. Fleisch. Die darin enthaltene Proteinmenge erreicht 85%, von denen 35% unersetzliche Aminosäuren sind. Fleischprotein zeichnet sich durch einen fettfreien Gehalt aus und hat eine hohe Absorption.
5. Fische. Dieser Komplex wird für die Verwendung durch eine gewöhnliche Person empfohlen. Für Sportler ist es jedoch äußerst unerwünscht, Protein zur Deckung des Tagesbedarfs zu verwenden, da Fischproteinisolat 3-mal länger zu Aminosäuren abgebaut wird als Casein.

Um also Gewicht zu reduzieren und Muskelmasse aufzubauen, wird empfohlen, komplexe Proteine ​​​​zu verwenden, wenn Sie an der Erleichterung arbeiten. Sie liefern unmittelbar nach dem Verzehr eine Spitzenkonzentration an Aminosäuren.

Fettleibige Sportler, die zu Fettbildung neigen, sollten 50-80 % langsames Protein gegenüber schnellem Protein bevorzugen. Ihr Hauptwirkungsspektrum zielt auf eine langfristige Ernährung der Muskulatur ab.

Casein wird langsamer absorbiert als Whey Protein. Dadurch steigt die Konzentration der Aminosäuren im Blut allmählich an und wird 7 Stunden lang auf einem hohen Niveau gehalten. Im Gegensatz zu Casein wird Molkenprotein viel schneller vom Körper aufgenommen, wodurch die stärkste Freisetzung der Verbindung über einen kurzen Zeitraum (eine halbe Stunde) entsteht. Daher wird empfohlen, es unmittelbar vor und unmittelbar nach dem Training einzunehmen, um den Abbau von Muskelproteinen zu verhindern.

Eine Zwischenposition nimmt Eiweiß ein. Um das Blut unmittelbar nach dem Training zu sättigen und eine hohe Proteinkonzentration nach Kraftübungen aufrechtzuerhalten, sollte seine Einnahme bald mit einem Whey-Isolat, einer Aminosäure, kombiniert werden. Diese Mischung aus drei Proteinen beseitigt die Mängel jeder Komponente und kombiniert alle positiven Eigenschaften. Am besten kompatibel mit Whey-Sojaprotein.

Wert für den Menschen

Die Rolle, die Proteine ​​in lebenden Organismen spielen, ist so groß, dass es fast unmöglich ist, jede Funktion zu betrachten, aber wir werden die wichtigsten kurz hervorheben.

1. Schützend (physisch, chemisch, immun). Proteine ​​​​schützen den Körper vor den schädlichen Auswirkungen von Viren, Toxinen und Bakterien und lösen den Mechanismus der Antikörpersynthese aus. Wenn Schutzproteine ​​mit Fremdstoffen interagieren, wird die biologische Wirkung von Krankheitserregern neutralisiert. Darüber hinaus sind Proteine ​​​​am Prozess der Fibrinogenkoagulation im Blutplasma beteiligt, was zur Bildung eines Gerinnsels und zur Verstopfung der Wunde beiträgt. Dadurch schützt das Protein bei Schäden an der Körperhülle den Körper vor Blutverlust.
2. katalytisch. Alle Enzyme, die sogenannten biologischen Katalysatoren, sind Proteine.
3. Transport. Der Hauptträger von Sauerstoff ist Hämoglobin, ein Bluteiweiß. Darüber hinaus bilden andere Arten von Aminosäuren im Reaktionsprozess Verbindungen mit Vitaminen, Hormonen und Fetten, um deren Lieferung an Zellen, innere Organe und Gewebe sicherzustellen.
4. Nahrhaft. Die sogenannten Reserveproteine ​​(Casein, Albumin) sind die Nahrungsquellen für die Bildung und das Wachstum des Fötus im Mutterleib.
5. Hormonell. Die meisten Hormone im menschlichen Körper (Adrenalin, Noradrenalin, Thyroxin, Glucagon, Insulin, Corticotropin, Somatotropin) sind Proteine.
6. Aufbau Keratin – der Hauptstrukturbestandteil des Haares, Kollagen – Bindegewebe, Elastin – die Wände der Blutgefäße. Proteine ​​des Zytoskeletts geben Organellen und Zellen ihre Form. Die meisten Strukturproteine ​​sind filamentös.
7. Motor. Aktin und Myosin (Muskelproteine) sind an der Entspannung und Kontraktion von Muskelgewebe beteiligt. Proteine ​​regulieren die Übersetzung, das Spleißen, die Intensität der Gentranskription sowie den Prozess der Zellbewegung durch den Zyklus. Motorproteine ​​​​sind für die Bewegung des Körpers, die Bewegung von Zellen auf molekularer Ebene (Zilien, Flagellen, Leukozyten) und den intrazellulären Transport (Kinesin, Dynein) verantwortlich.
8. Signal. Diese Funktion übernehmen Zytokine, Wachstumsfaktoren, Hormonproteine. Sie übertragen Signale zwischen Organen, Organismen, Zellen, Geweben.
9. Rezeptor. Ein Teil des Proteinrezeptors erhält ein störendes Signal, der andere reagiert und fördert Konformationsänderungen. So katalysieren die Verbindungen eine chemische Reaktion, binden intrazellulär vermittelnde Moleküle, dienen als Ionenkanäle.

Zusätzlich zu den oben genannten Funktionen regulieren Proteine ​​​​den pH-Wert der inneren Umgebung, wirken als Energiereserve, sorgen für die Entwicklung und Reproduktion des Körpers und bilden die Denkfähigkeit.

In Kombination mit Triglyceriden sind Proteine ​​an der Bildung von Zellmembranen beteiligt, mit Kohlenhydraten an der Produktion von Geheimnissen.

Proteinsynthese

Die Proteinsynthese ist ein komplexer Prozess, der in den Ribonukleoprotein-Partikeln der Zelle (Ribosomen) stattfindet. Proteine ​​werden aus Aminosäuren und Makromolekülen unter der Kontrolle von in Genen (im Zellkern) verschlüsselten Informationen umgewandelt.

Jedes Protein besteht aus Enzymresten, die durch die Nukleotidsequenz des Genoms bestimmt werden, das diesen Teil der Zelle kodiert. Da die DNA im Zellkern konzentriert ist und die Proteinsynthese im Zytoplasma stattfindet, werden Informationen aus dem biologischen Gedächtniscode über einen speziellen Vermittler namens mRNA an die Ribosomen weitergegeben.

Die Proteinbiosynthese erfolgt in sechs Stufen.

1. Übertragung von Informationen von DNA auf i-RNA (Transkription). In prokaryotischen Zellen beginnt die Genomumschreibung mit der Erkennung einer spezifischen DNA-Nukleotidsequenz durch das Enzym RNA-Polymerase.
2. Aktivierung von Aminosäuren. Jeder „Vorläufer“ eines Proteins ist unter Verwendung von ATP-Energie durch kovalente Bindungen mit einem Transport-RNA-Molekül (t-RNA) verbunden. Gleichzeitig besteht t-RNA aus aneinandergereihten Nukleotiden – Anticodons, die den individuellen genetischen Code (Triplett-Codon) der aktivierten Aminosäure bestimmen.
3. Proteinbindung an Ribosomen (Initiation). Ein i-RNA-Molekül, das Informationen über ein bestimmtes Protein enthält, ist mit einem kleinen Ribosomenpartikel und einer initiierenden Aminosäure verbunden, die an die entsprechende t-RNA angehängt ist. Die Transportmakromoleküle entsprechen dabei wechselseitig dem i-RNA-Triplett, das den Beginn der Proteinkette signalisiert.
4. Verlängerung der Polypeptidkette (Elongation). Der Aufbau von Proteinfragmenten erfolgt durch sequentielles Anfügen von Aminosäuren an die Kette, die unter Verwendung von Transport-RNA zum Ribosom transportiert werden. In diesem Stadium wird die endgültige Struktur des Proteins gebildet.
5. Stoppt die Synthese der Polypeptidkette (Terminierung). Der Abschluss des Aufbaus des Proteins wird durch ein spezielles mRNA-Triplett signalisiert, wonach das Polypeptid aus dem Ribosom freigesetzt wird.
6. Faltung und Proteinverarbeitung. Um die charakteristische Struktur des Polypeptids anzunehmen, koaguliert es spontan und bildet seine räumliche Konfiguration. Nach der Synthese am Ribosom wird das Protein durch die Enzyme chemisch modifiziert (verarbeitet), insbesondere Phosphorylierung, Hydroxylierung, Glykosylierung und Tyrosin.

Die neu gebildeten Proteine ​​enthalten am Ende Polypeptidfragmente, die als Signale wirken, die Substanzen in den Einflussbereich lenken.

Die Transformation von Proteinen wird von Operatorgenen gesteuert, die zusammen mit Strukturgenen eine enzymatische Gruppe namens Operon bilden. Dieses System wird von Regulatorgenen mit Hilfe einer speziellen Substanz gesteuert, die sie gegebenenfalls selbst synthetisieren. Die Wechselwirkung dieser Substanz mit dem Operator führt zur Blockierung des Kontrollgens und damit zur Termination des Operons. Das Signal zur Wiederaufnahme des Betriebs des Systems ist die Reaktion der Substanz mit Induktorpartikeln.

Tagesrate

Wie Sie sehen können, hängt der Bedarf des Körpers an Proteinen von Alter, Geschlecht, körperlicher Verfassung und Bewegung ab. Der Mangel an Eiweiß in Lebensmitteln führt zu einer Störung der Aktivität der inneren Organe.

Austausch im menschlichen Körper

Der Proteinstoffwechsel ist eine Reihe von Prozessen, die die Aktivität von Proteinen im Körper widerspiegeln: Verdauung, Abbau, Assimilation im Verdauungstrakt sowie Beteiligung an der Synthese neuer Substanzen, die für die Lebenserhaltung erforderlich sind. Da der Proteinstoffwechsel die meisten chemischen Reaktionen reguliert, integriert und koordiniert, ist es wichtig, die Hauptschritte der Proteinumwandlung zu verstehen.

Die Leber spielt eine Schlüsselrolle im Peptidstoffwechsel. Wenn das Filterorgan nicht mehr an diesem Prozess teilnimmt, tritt nach 7 Tagen ein tödlicher Ausgang auf.

Die Abfolge des Ablaufs von Stoffwechselprozessen.

1. Aminosäure-Desaminierung. Dieser Prozess ist notwendig, um überschüssige Proteinstrukturen in Fette und Kohlenhydrate umzuwandeln. Bei enzymatischen Reaktionen werden Aminosäuren in die entsprechenden Ketosäuren umgewandelt, wobei Ammoniak entsteht, ein Nebenprodukt der Zersetzung. Die Deanimation von 90 % der Proteinstrukturen erfolgt in der Leber und in einigen Fällen in den Nieren. Die Ausnahme bilden verzweigtkettige Aminosäuren (Valin, Leucin, Isoleucin), die in den Skelettmuskeln verstoffwechselt werden.
2. Harnstoffbildung. Ammoniak, das bei der Desaminierung von Aminosäuren freigesetzt wird, ist für den menschlichen Körper giftig. Die Neutralisierung der toxischen Substanz erfolgt in der Leber unter dem Einfluss von Enzymen, die sie in Harnsäure umwandeln. Danach gelangt Harnstoff in die Nieren, von wo er zusammen mit dem Urin ausgeschieden wird. Der Rest des Moleküls, der keinen Stickstoff enthält, wird in Glukose umgewandelt, die beim Abbau Energie freisetzt.
3. Umwandlungen zwischen austauschbaren Arten von Aminosäuren. Infolge biochemischer Reaktionen in der Leber (reduktive Aminierung, Transaminierung von Ketosäuren, Aminosäureumwandlungen) Bildung ersetzbarer und bedingt essentieller Proteinstrukturen, die ihren Mangel in der Nahrung ausgleichen.
4. Synthese von Plasmaproteinen. Fast alle Blutproteine, mit Ausnahme der Globuline, werden in der Leber gebildet. Die wichtigsten und mengenmäßig vorherrschenden sind Albumine und Blutgerinnungsfaktoren. Der Prozess der Proteinverdauung im Verdauungstrakt erfolgt durch die sequentielle Einwirkung proteolytischer Enzyme auf sie, um den Abbauprodukten die Möglichkeit zu geben, durch die Darmwand ins Blut aufgenommen zu werden.

Der Abbau von Proteinen beginnt im Magen unter dem Einfluss von Magensaft (pH 1,5-2), der das Enzym Pepsin enthält, das die Hydrolyse von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren beschleunigt. Danach setzt sich die Verdauung im Zwölffingerdarm und Jejunum fort, wo Pankreas- und Darmsaft (pH 7,2-8,2) mit inaktiven Enzymvorläufern (Trypsinogen, Procarboxypeptidase, Chymotrypsinogen, Proelastase) eintreten. Die Darmschleimhaut produziert das Enzym Enteropeptidase, das diese Proteasen aktiviert. Auch in den Zellen der Darmschleimhaut sind proteolytische Substanzen enthalten, weshalb es nach der endgültigen Resorption zur Hydrolyse kleiner Peptide kommt.

Als Ergebnis solcher Reaktionen werden 95-97 % der Proteine ​​in freie Aminosäuren zerlegt, die im Dünndarm absorbiert werden. Bei fehlender oder geringer Aktivität von Proteasen gelangt unverdautes Eiweiß in den Dickdarm, wo es Zersetzungsprozessen unterliegt.

Proteinmangel

Proteine ​​sind eine Klasse von hochmolekularen stickstoffhaltigen Verbindungen, ein funktioneller und struktureller Bestandteil des menschlichen Lebens. In Anbetracht der Tatsache, dass Proteine ​​​​für den Aufbau von Zellen, Geweben, Organen, die Synthese von Hämoglobin, Enzymen, Peptidhormonen und den normalen Ablauf von Stoffwechselreaktionen verantwortlich sind, führt ihr Mangel in der Ernährung zu einer Störung der Funktion aller Körpersysteme.

Symptome eines Proteinmangels:

• Hypotonie und Muskeldystrophie;
• Behinderung;
• Verringerung der Dicke der Hautfalte, insbesondere über dem Trizepsmuskel der Schulter;
• drastischer Gewichtsverlust;
• geistige und körperliche Müdigkeit;
• Schwellung (versteckt und dann offensichtlich);
• Frostigkeit;
• eine Abnahme des Hautturgors, wodurch es trocken, schlaff, lethargisch und faltig wird;
• Verschlechterung des Funktionszustands der Haare (Verlust, Ausdünnung, Trockenheit);
• verminderter Appetit;
• schlechte Wundheilung;
• ständiges Hunger- oder Durstgefühl;
• beeinträchtigte kognitive Funktionen (Gedächtnis, Aufmerksamkeit);
• Mangel an Gewichtszunahme (bei Kindern).

Denken Sie daran, dass Anzeichen einer leichten Form von Proteinmangel lange Zeit fehlen oder verborgen sein können.

Allerdings geht jede Phase des Proteinmangels mit einer Schwächung der zellulären Immunität und einer erhöhten Infektanfälligkeit einher.

Infolgedessen leiden Patienten häufiger an Atemwegserkrankungen, Lungenentzündung, Gastroenteritis und Pathologien der Harnorgane. Bei längerem Mangel an stickstoffhaltigen Verbindungen entwickelt sich eine schwere Form von Protein-Energie-Mangel, begleitet von einer Abnahme des Myokardvolumens, einer Atrophie des Unterhautgewebes und einer Depression des Interkostalraums.

Folgen einer schweren Form des Eiweißmangels:

• langsamer Puls;
• Verschlechterung der Absorption von Protein und anderen Substanzen aufgrund unzureichender Synthese von Enzymen;
• Abnahme des Herzvolumens;
• Anämie;
• Verletzung der Eiimplantation;
• Wachstumsverzögerung (bei Neugeborenen);
• Funktionsstörungen der endokrinen Drüsen;
• hormonelles Ungleichgewicht;
• Immundefizienzzustände;
• Verschlimmerung von Entzündungsprozessen aufgrund einer gestörten Synthese von Schutzfaktoren (Interferon und Lysozym);
• Abnahme der Atemfrequenz.

Der Mangel an Eiweiß in der Nahrungsaufnahme wirkt sich besonders negativ auf den Organismus der Kinder aus: Das Wachstum verlangsamt sich, der Knochenaufbau wird gestört, die geistige Entwicklung wird verzögert.

Es gibt zwei Formen von Proteinmangel bei Kindern:

1. Wahnsinn (trockener Proteinmangel). Diese Krankheit ist gekennzeichnet durch schwere Atrophie der Muskeln und des subkutanen Gewebes (aufgrund der Proteinverwertung), Wachstumsverzögerung und Gewichtsverlust. Gleichzeitig fehlt in 95% der Fälle eine Schwellung, explizit oder versteckt.
2. Kwashiorkor (isolierter Proteinmangel). In der Anfangsphase hat das Kind Apathie, Reizbarkeit, Lethargie. Dann werden Wachstumsverzögerung, Muskelhypotonie, Fettdegeneration der Leber und eine Abnahme des Gewebeturgors festgestellt. Gleichzeitig treten Ödeme auf, die Gewichtsverlust, Hyperpigmentierung der Haut, Peeling bestimmter Körperteile und dünner werdendes Haar maskieren. Bei Kwashiorkor treten häufig Erbrechen, Durchfall, Anorexie und in schweren Fällen Koma oder Benommenheit auf, die häufig mit dem Tod enden.

Damit einhergehend können Kinder und Erwachsene Mischformen von Proteinmangel entwickeln.

Gründe für die Entwicklung von Proteinmangel

Mögliche Gründe für die Entstehung eines Proteinmangels sind:

• qualitatives oder quantitatives Ungleichgewicht der Ernährung (Diät, Hunger, Mager-zu-Protein-Menü, schlechte Ernährung);
• angeborene Stoffwechselstörungen von Aminosäuren;
• erhöhter Proteinverlust aus dem Urin;
• längerer Mangel an Spurenelementen;
• verletzung der Proteinsynthese aufgrund chronischer Pathologien der Leber;
• Alkoholismus, Drogenabhängigkeit;
• schwere Verbrennungen, Blutungen, Infektionskrankheiten;
• gestörte Aufnahme von Eiweiß im Darm.

Es gibt zwei Arten von Protein-Energie-Mangel: primär und sekundär. Die erste Störung ist auf eine unzureichende Zufuhr von Nährstoffen in den Körper zurückzuführen, die zweite auf eine Folge von Funktionsstörungen oder der Einnahme von Medikamenten, die die Synthese von Enzymen hemmen.

Bei einem leichten und mittelschweren Stadium des Proteinmangels (primär) ist es wichtig, die möglichen Ursachen für die Entwicklung der Pathologie zu beseitigen. Erhöhen Sie dazu die tägliche Proteinaufnahme (im Verhältnis zum optimalen Körpergewicht) und verschreiben Sie die Einnahme von Multivitaminkomplexen. Bei fehlenden Zähnen oder Appetitlosigkeit werden zusätzlich flüssige Nährstoffmischungen zur Sonden- oder Selbsternährung eingesetzt. Wenn der Proteinmangel durch Durchfall kompliziert wird, ist es für Patienten vorzuziehen, Joghurtformulierungen zu geben. In keinem Fall wird empfohlen, Milchprodukte zu konsumieren, da der Körper Laktose nicht verarbeiten kann.

Schwere Formen der sekundären Insuffizienz bedürfen einer stationären Behandlung, da eine Laboruntersuchung zur Erkennung der Störung notwendig ist. Um die Ursache der Pathologie zu klären, wird der Gehalt an löslichem Interleukin-2-Rezeptor im Blut oder C-reaktivem Protein gemessen. Plasmaalbumin, Hautantigene, Gesamtzahl der Lymphozyten und CD4+ T-Lymphozyten werden ebenfalls getestet, um die Anamnese zu bestätigen und den Grad der funktionellen Dysfunktion zu bestimmen.

Die Hauptprioritäten der Behandlung sind die Einhaltung einer kontrollierten Ernährung, die Korrektur des Wasser- und Elektrolythaushalts, die Beseitigung von Infektionskrankheiten und die Sättigung des Körpers mit Nährstoffen. In Anbetracht der Tatsache, dass ein sekundärer Proteinmangel die Heilung der Krankheit verhindern kann, die seine Entwicklung hervorgerufen hat, wird in einigen Fällen eine parenterale oder Sondenernährung mit konzentrierten Mischungen verschrieben. Gleichzeitig wird die Vitamintherapie in Dosierungen eingesetzt, die doppelt so hoch sind wie der Tagesbedarf eines gesunden Menschen.

Wenn der Patient an Anorexie leidet oder die Ursache der Funktionsstörung nicht identifiziert wurde, werden zusätzlich appetitanregende Medikamente eingesetzt. Um die Muskelmasse zu erhöhen, ist die Verwendung von Anabolika akzeptabel (unter Aufsicht eines Arztes). Die Wiederherstellung des Proteingleichgewichts bei Erwachsenen erfolgt langsam über 6-9 Monate. Bei Kindern dauert die Zeit der vollständigen Genesung 3-4 Monate.

Denken Sie daran, dass es zur Vorbeugung von Proteinmangel wichtig ist, täglich Proteinprodukte pflanzlichen und tierischen Ursprungs in Ihre Ernährung aufzunehmen.

Überdosis

Die übermäßige Aufnahme von eiweißreichen Lebensmitteln wirkt sich negativ auf die menschliche Gesundheit aus. Eine Überdosis Protein in der Ernährung ist nicht weniger gefährlich als ein Mangel daran.

Charakteristische Symptome von überschüssigem Protein im Körper:

• Verschlimmerung von Nieren- und Leberproblemen;
• Appetitlosigkeit, Atmung;
• erhöhte nervöse Reizbarkeit;
• reichlicher Menstruationsfluss (bei Frauen);
• die Schwierigkeit, Übergewicht loszuwerden;
• Probleme mit dem Herz-Kreislaufsystem;
• vermehrte Fäulnis im Darm.

Sie können die Verletzung des Proteinstoffwechsels anhand der Stickstoffbilanz bestimmen. Bei gleicher Stickstoffaufnahme und -ausscheidung spricht man von einer positiven Bilanz. Ein negatives Gleichgewicht weist auf eine unzureichende Aufnahme oder schlechte Aufnahme von Protein hin, was zur Verbrennung des eigenen Proteins führt. Dieses Phänomen liegt der Entwicklung der Erschöpfung zugrunde.

Ein leichter Proteinüberschuss in der Nahrung, der zur Aufrechterhaltung eines normalen Stickstoffgleichgewichts erforderlich ist, ist für die menschliche Gesundheit nicht schädlich. Dabei werden überschüssige Aminosäuren als Energiequelle genutzt. In Ermangelung körperlicher Aktivität hilft den meisten Menschen jedoch eine Proteinaufnahme von mehr als 1,7 Gramm pro 1 Kilogramm Körpergewicht, überschüssiges Protein in stickstoffhaltige Verbindungen (Harnstoff), Glukose, umzuwandeln, die von den Nieren ausgeschieden werden müssen. Eine überschüssige Menge des Bausteins führt zur Bildung einer Säurereaktion des Körpers, einer Erhöhung des Calciumverlusts. Außerdem enthält tierisches Eiweiß oft Purine, die sich in den Gelenken ablagern können, was eine Vorstufe zur Entstehung von Gicht ist.

Eine Überdosierung von Protein im menschlichen Körper ist äußerst selten. Heute fehlt es in der normalen Ernährung schmerzlich an hochwertigen Proteinen (Aminosäuren).

Hauftig gestellte Fragen

Was sind die Vor- und Nachteile von tierischen und pflanzlichen Proteinen?

Der Hauptvorteil von tierischen Proteinquellen besteht darin, dass sie alle essentiellen Aminosäuren, die für den Körper notwendig sind, hauptsächlich in konzentrierter Form enthalten. Die Nachteile eines solchen Proteins sind die Aufnahme einer überschüssigen Menge eines Bausteins, die das 2-3-fache der täglichen Norm beträgt. Darüber hinaus enthalten Produkte tierischen Ursprungs häufig schädliche Bestandteile (Hormone, Antibiotika, Fette, Cholesterin), die eine Vergiftung des Körpers durch Fäulnisprodukte verursachen, „Kalzium“ aus den Knochen auswaschen und die Leber zusätzlich belasten.

Pflanzliche Proteine ​​werden vom Körper gut aufgenommen. Sie enthalten nicht die schädlichen Inhaltsstoffe tierischer Proteine. Pflanzenproteine ​​sind jedoch nicht ohne Nachteile. Die meisten Produkte (außer Soja) werden mit Fetten (in Samen) kombiniert und enthalten einen unvollständigen Satz essentieller Aminosäuren.

Welches Protein wird am besten vom menschlichen Körper aufgenommen?

1. Ei erreicht der Resorptionsgrad 95 – 100 %.
2. Milch, Käse – 85 – 95%.
3. Fleisch, Fisch – 80 – 92 %.
4. Soja – 60 – 80 %.
5. Getreide – 50 – 80 %.
6. Bohne – 40 – 60 %.

Dieser Unterschied ist darauf zurückzuführen, dass der Verdauungstrakt nicht die Enzyme produziert, die für den Abbau aller Arten von Proteinen erforderlich sind.

Was sind die Empfehlungen für die Proteinzufuhr?

1. Decken Sie den täglichen Bedarf des Körpers.
2. Stellen Sie sicher, dass verschiedene Proteinkombinationen mit der Nahrung aufgenommen werden.
3. Missbrauchen Sie nicht die Einnahme übermäßiger Proteinmengen über einen längeren Zeitraum.
4. Essen Sie nachts keine eiweißreichen Lebensmittel.
5. Kombinieren Sie Proteine ​​pflanzlichen und tierischen Ursprungs. Dies wird ihre Absorption verbessern.
6. Für Sportler vor dem Training zur Überwindung hoher Belastungen empfiehlt es sich, eiweißreiche Eiweißshakes zu sich zu nehmen. Nach dem Unterricht hilft Gainer, die Nährstoffreserven wieder aufzufüllen. Sportergänzung erhöht den Gehalt an Kohlenhydraten und Aminosäuren im Körper und stimuliert die schnelle Erholung des Muskelgewebes.
7. Tierische Proteine ​​sollten 50 % der täglichen Ernährung ausmachen.
8. Um die Produkte des Eiweißstoffwechsels zu entfernen, wird viel mehr Wasser benötigt als für den Abbau und die Verarbeitung anderer Nahrungsbestandteile. Um Austrocknung zu vermeiden, müssen Sie 1,5-2 Liter kohlensäurefreie Flüssigkeit pro Tag trinken. Um das Wasser-Salz-Gleichgewicht aufrechtzuerhalten, wird Sportlern empfohlen, 3 Liter Wasser zu sich zu nehmen.

Wie viel Protein kann auf einmal verdaut werden?

Unter Befürwortern der häufigen Fütterung besteht die Meinung, dass pro Mahlzeit nicht mehr als 30 Gramm Protein aufgenommen werden können. Es wird angenommen, dass ein größeres Volumen den Verdauungstrakt belastet und die Verdauung des Produkts nicht bewältigen kann. Dies ist jedoch nichts weiter als ein Mythos.

Der menschliche Körper kann in einer Sitzung mehr als 200 Gramm Protein überwinden. Ein Teil des Proteins nimmt an anabolen Prozessen oder SMP teil und wird als Glykogen gespeichert. Die Hauptsache, an die Sie sich erinnern sollten, ist, dass je mehr Protein in den Körper gelangt, desto länger wird es verdaut, aber alles wird absorbiert.

Eine übermäßige Menge an Proteinen führt zu einer Zunahme der Fettablagerungen in der Leber, einer erhöhten Erregbarkeit der endokrinen Drüsen und des Zentralnervensystems, verstärkt die Zerfallsprozesse und wirkt sich negativ auf die Nieren aus.

Zusammenfassung

Proteine ​​sind ein wesentlicher Bestandteil aller Zellen, Gewebe und Organe im menschlichen Körper. Proteine ​​sind für regulatorische, motorische, Transport-, Energie- und Stoffwechselfunktionen verantwortlich. Die Verbindungen sind an der Aufnahme von Mineralien, Vitaminen, Fetten und Kohlenhydraten beteiligt, stärken die Immunität und dienen als Baustoff für Muskelfasern.

Eine ausreichende tägliche Zufuhr von Protein (siehe Tabelle Nr. 2 „Eiweißbedarf des Menschen“) ist der Schlüssel zur Aufrechterhaltung von Gesundheit und Wohlbefinden während des ganzen Tages.